En este estudio, se analiza la unión de la silibinina a las proteínas plasmáticas, un problema que no se ha estudiado ampliamente. Los hallazgos indicaron que la silibinina se une principalmente a la albúmina sérica humana (HSA). Los experimentos de desplazamiento mutuo que utilizan ligandos que se unen principalmente a los sitios I y II revelaron claramente que la silibinina se une de manera firme y selectiva al sitio I (subsitios Ia y / o Ic) de HSA, que se encuentra en el subdominio IIA. Los análisis termodinámicos sugirieron que los enlaces de hidrógeno y las interacciones de van der Waals son los principales contribuyentes a las interacciones silibinina-HSA. Trp214 y Arg218 se identificaron como implicados en la unión de silibinina al sitio I de HSA con ayuda de múltiples fuerzas y puede desplazar los medicamentos del sitio I (por ejemplo, warfarina o yodipamida), pero no los medicamentos del sitio II (por ejemplo, ibuprofeno).
Interacción:En este estudio, se analiza la unión de la silibinina a las proteínas plasmáticas, un problema que no se ha estudiado ampliamente. Los hallazgos indicaron que la silibinina se une principalmente a la albúmina sérica humana (HSA). Los experimentos de desplazamiento mutuo que utilizan ligandos que se unen principalmente a los sitios I y II revelaron claramente que la silibinina se une de manera firme y selectiva al sitio I (subsitios Ia y / o Ic) de HSA, que se encuentra en el subdominio IIA. Los análisis termodinámicos sugirieron que los enlaces de hidrógeno y las interacciones de van der Waals son los principales contribuyentes a las interacciones silibinina-HSA. Trp214 y Arg218 se identificaron como implicados en la unión de silibinina al sitio I de HSA con ayuda de múltiples fuerzas y puede desplazar los medicamentos del sitio I (por ejemplo, warfarina o yodipamida), pero no los medicamentos del sitio II (por ejemplo, ibuprofeno). (Riesgo: Bajo)
Pertenece a:
Cardo mariano (Silybum marianum (L.) Gaertner)