Se investigó la acción inhibitoria de La gomisina C (GC) y la gomisina G (GG) sobreel citocromo P450 3A4 humano (CYP3A4) y CYP3A5. Los resultados demostraron que tanto GC como GG inhibieron fuertemente la 1′-hidroxilación de midazolam mediada por CYP3A, la oxidación de nifedipina y la 6β-hidroxilación de testosterona. Notablemente, la intensidad inhibitoria de GC hacia CYP3A4 fue más fuerte que CYP3A5 cuando se usó midazolam y nifedipina como sustratos. Mientras que la inhibición de GC hacia CYP3A5 fue más débil que CYP3A4 cuando se usa testosterona como sustrato. En contraste, GG mostró una actividad inhibitoria más fuerte en CYP3A5 que CYP3A4 sin comportamiento dependiente del sustrato. Además, las simulaciones de acoplamiento indicaron que la interacción π-π entre CYP3A4 y GC, y la interacción del enlace de hidrógeno entre CYP3A5 y GG podrían resultar en sus diferentes acciones inhibitorias. Además, se estimó que el AUC de los fármacos metabolizados por el CYP3A aumentaría en un 8% -321% y en un 2% -3190% en presencia de GC y GG, respectivamente.

Se investigó la acción inhibitoria de La gomisina C (GC) y la gomisina G (GG) sobreel citocromo P450 3A4 humano (CYP3A4) y CYP3A5. Los resultados demostraron que tanto GC como GG inhibieron fuertemente la 1′-hidroxilación de midazolam mediada por CYP3A, la oxidación de nifedipina y la 6β-hidroxilación de testosterona. Notablemente, la intensidad inhibitoria de GC hacia CYP3A4 fue más fuerte que CYP3A5 cuando se usó midazolam y nifedipina como sustratos. Mientras que la inhibición de GC hacia CYP3A5 fue más débil que CYP3A4 cuando se usa testosterona como sustrato. En contraste, GG mostró una actividad inhibitoria más fuerte en CYP3A5 que CYP3A4 sin comportamiento dependiente del sustrato. Además, las simulaciones de acoplamiento indicaron que la interacción π-π entre CYP3A4 y GC, y la interacción del enlace de hidrógeno entre CYP3A5 y GG podrían resultar en sus diferentes acciones inhibitorias. Además, se estimó que el AUC de los fármacos metabolizados por el CYP3A aumentaría en un 8% -321% y en un 2% -3190% en presencia de GC y GG, respectivamente.

Interacción:
Se investigó la acción inhibitoria de La gomisina C (GC) y la gomisina G (GG) sobreel citocromo P450 3A4 humano (CYP3A4) y CYP3A5. Los resultados demostraron que tanto GC como GG inhibieron fuertemente la 1′-hidroxilación de midazolam mediada por CYP3A, la oxidación de nifedipina y la 6β-hidroxilación de testosterona. Notablemente, la intensidad inhibitoria de GC hacia CYP3A4 fue más fuerte que CYP3A5 cuando se usó midazolam y nifedipina como sustratos. Mientras que la inhibición de GC hacia CYP3A5 fue más débil que CYP3A4 cuando se usa testosterona como sustrato. En contraste, GG mostró una actividad inhibitoria más fuerte en CYP3A5 que CYP3A4 sin comportamiento dependiente del sustrato. Además, las simulaciones de acoplamiento indicaron que la interacción π-π entre CYP3A4 y GC, y la interacción del enlace de hidrógeno entre CYP3A5 y GG podrían resultar en sus diferentes acciones inhibitorias. Además, se estimó que el AUC de los fármacos metabolizados por el CYP3A aumentaría en un 8% -321% y en un 2% -3190% en presencia de GC y GG, respectivamente. (Riesgo: Medio)
Pertenece a:
Esquisandra (Schizandra chinensis (Turcz.) Baillon)